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納豆激酶對(duì)纖維蛋白有高度的親和性，能夠直接作用于交聯(lián)的纖維蛋白，應(yīng)用后引起全身出血的傾向小，納豆激酶能否成為新一代的溶栓制劑主要取決于納豆激酶功能的提高，如延長(zhǎng)半衰期、提高酶活力和熱穩(wěn)定性等。由于人們對(duì)納豆激酶分子的結(jié)構(gòu)已很清楚，并且已能熟練操作納豆激酶基因.針對(duì)納豆激酶 的缺點(diǎn)，可有目的地進(jìn)行納豆激酶分子的改造研究， hirc~jfi t 等人采用定點(diǎn)突變使gic 和變?yōu)閏ys6 c 突變株，再使用 計(jì)算機(jī)分析，找到合適的雙硫鍵位點(diǎn)，雙硫鍵的引a ，提高了酶的耐熱性，而不改變其催化性能.cys6 /cy 突變株的半衰期是野生型的2~3倍;引入雙硫鍵后，熱穩(wěn)定性提高了45℃; takagi h等人采用定點(diǎn)突變的方法，改變括性中心asp3 附近的1ie ，然后將突變基因轉(zhuǎn)入e.coli中表達(dá)，獲得了較高的酶活力，其催化效率是野生型的2~6倍，作為對(duì)照，他們?cè)趇ie位點(diǎn)引入了8種不同的氨基酸殘基(cys，ser，thr，gly，ala，val，leu，phe)，結(jié)果發(fā)現(xiàn)只有var 和leu 突變株表現(xiàn)出酶活力增加，其中l(wèi)eu 突變株的酶活力顯著增加，其它六種突變株的酶活力均明顯下降，這表明在31位點(diǎn)的側(cè)鏈氨基酸對(duì)納豆激酶活力的表現(xiàn)是非常重要的，并且酶活力表現(xiàn)的水平依賴于側(cè)鏈基團(tuán)的結(jié)構(gòu)。